蛋白质(卷名：化学)
proteins
旧称朊。为由多种氨基酸结合而成的有机高分子化合物。分子量为6000～1000000，有的甚至更大。蛋白质是主要的生命基础物质之一。具有催化作用的各种酶和调节生理机能的某些激素都是蛋白质。没有蛋白质的作用，脱氧核糖核酸和核糖核酸的复制、信息的转录、遗传密码的翻译、高等动物的自身免疫、呼吸氧气的传递都无法进行。此外，皮肤、毛发等也都是由蛋白质组成的。蛋白质也是动物界重要的营养物质。
发现 1893年蛋白质首次被认为是天然的含氮有机化合物，并在不同的动物性物质如血清白蛋白、血纤维蛋白、牛奶酪蛋白中发现蛋白质分子。1926年J.B.萨姆纳首先得到结晶蛋白质──脲酶。1955年F.桑格等测定了第一个蛋白质──胰岛素──的一级结构。60年代，中国化学家钮经义、汪猷、邢其毅等首先从氨基酸全合成结晶牛胰岛素，这是第一个有生理活性的人工合成蛋白质；S.穆尔和W.H.斯坦等设计了氨基酸分析仪；P.埃德曼设计了蛋白质自动顺序分析仪。最近，高效液相色谱、质谱、计算机和气相顺序仪等的应用，使蛋白质结构的研究获得很大发展。
1952年L.C.鲍林提出蛋白质构象的假说，认为在肽键中有α-螺旋、β-折叠和β-转角等。1960年J.C.肯德鲁等首次用X射线衍射法测定了蛋白质的晶体结构，揭示了肌红蛋白的三维空间结构，证实了α-螺旋的存在，并揭示出其二级和三级结构。M.F.佩鲁兹等通过对血红蛋白结构的研究，从分子水平阐明了镰刀形贫血症的病因。中国科学工作者对胰岛素三维空间结构的研究达到了 1.2埃分辨率的水平，最近又研究了天花粉蛋白的空间结构。(见彩图)
分类 蛋白质的种类繁多，按分子形状可分为球蛋白（如免疫球蛋白、肌红蛋白等）、纤维蛋白（如肌肉的结构蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白等）；按蛋白质功能可分为活性蛋白(如酶、激素蛋白等)、非活性蛋白（如胶原蛋白、角蛋白、弹性蛋白等）；按化学组成可分为简单蛋白和结合蛋白（又称复合蛋白）两大类，简单蛋白仅由多肽链组成，结合蛋白除含有多肽链外，还有非蛋白部分如核酸、脂肪、糖、色素和金属络合离子（见配位化合物）等。
结构 氨基酸是蛋白质结构的基本单位，常见的有20种氨基酸，都是L-α－氨基酸。它们按一定顺序以酰胺键（即肽键）形式首尾缩合，连接成一条或几条多肽链，每条链称为亚基，链与链之间由共价键或氢键相联，有时也结合糖类、脂类、核酸等分子，具有复杂的三维空间结构，含有碳、氢、氧、氮，大都含有硫，有时还含有磷和金属等。
一级结构 或称化学结构。是指蛋白质中以共价键相连的氨基酸的排列顺序。蛋白质一级结构通式如图。
目前已揭示出一级结构的蛋白质已有1000多个，其中最大的为 APO-B100蛋白质（由 4536个氨基酸残基组成）。由于核酸结构分析技术最近的迅速发展，已经可按三联密码（见核酸），从已知的核酸结构中直接翻译出蛋白质的结构。中国目前已揭示出绿豆胰蛋白酶抑制剂（72个氨基酸残基）和引产中药天花粉蛋白(234个氨基酸残基)的一级结构。二级结构 指多肽链主链骨架中的若干肽段，各自以链内的氢键联系，沿着某个轴盘旋或折叠，从而形成有规则的构象，如α-螺旋、β-折叠和β-转角等。
三级结构 多肽链在二级结构的基础上，由于相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，发生范围广泛的盘旋和折叠，从而产生特定的三维空间结构。
四级结构 各个亚基在低聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。这里不考虑亚基本身的构象。由相同亚基构成的四级结构叫均一的四级结构，由不同亚基构成的四级结构叫非均一的四级结构。
变性 蛋白质分子受某些物理因素（如热、紫外线、超声波、高压等）和化学因素（如酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、尿素、胍、表面活性剂等）影响，引起蛋白质分子二、三、四级结构的异常变化，从而导致生物活性的丧失和物理、化学性质的异常变化。
变性可分可逆和不可逆两种。可逆变性是指除去变性因素后蛋白质构象可以恢复原状的，如加尿素和胍等可引起蛋白质变性，除去尿素和胍后蛋白质构象即可恢复原状。不可逆变性是指除去变性因素后蛋白质构象不能恢复原状，如加热能使蛋白质变性，除去热后蛋白质构象不能恢复原状。
人工合成 20世纪60年代，中国化学家从氨基酸人工全合成具有生理活性的蛋白质──结晶牛胰岛素──和14C 标记的牛胰岛素。(见彩图)
