胶原和明胶(卷名：生物学)
collagen and gelatin
胶原是生物体胶原纤维的组成单元，是一种蛋白质；明胶是胶原的局部水解产物。在各门多细胞动物中都发现有胶原存在。在无脊椎动物中至少已知有10个门存在胶原，但这些胶原和哺乳动物的胶原在性质上有些差异。原生动物是否含有胶原还未最后肯定。在脊椎动物的皮肤、骨、软骨、动脉管壁等组织内胶原含量特别高（见表）。胶原占人体或其他动物体总蛋白质量的25～30％，其功能主要是连接组织和器官(包括专门传力的肌腱)，支持体重（骨、软骨）、保护机体（皮肤）等，在个体发育过程中还有协助引导组织分化和器官形成的作用。不少疾病和胶原有关，如动脉硬化，肝硬化等。如果胶原的生物合成发生障碍，就会造成骨生成缺陷症──一种严重的胶原病;还会造成其他的一些胶原病如当洛斯氏综合征、表皮松解症等。胶原自身的代谢一般比较缓慢，但在某些情况下，如动物体的生长、发育，以及组织损伤后的修复等过程中，胶原的生物合成往往比较活跃。
胶原的化学性质 生物体首先合成的是前胶原，它是由 3个分子量约12万的亚基组成的。前胶原经特殊的氨肽酶和羧肽酶水解除去氨基末端和羧基末端一段短肽链并经糖苷化后成为原胶原。原胶原经过氨基酸侧链的交联变为成熟的胶原。这些交联反应通常是赖氨酸侧链的氧化产物与其他氨基酸侧链的加成反应。
胶原的氨基酸组成很有特点，甘氨酸约占三分之一，它还有 11％的丙氨酸，12％的脯氨酸及9％的羟脯氨酸。胶原分子一级结构中存在一些重复的顺序:甘－脯-x（x为羟脯氨酸或丙氨酸），或甘-x-y，（其中x、y为除甘氨酸外的其他氨基酸）。牛皮胶原的几种α-链螺旋区的氨基酸顺序已经阐明。
根据化学结构，胶原的多肽链有7种类型，用α1(Ⅰ)，α2，α1（Ⅱ），α1（Ⅲ），α1（Ⅳ），α1（Ⅴ），α2（Ⅴ）表示，根据胶原所含的多肽链的类型不同，胶原本身又可分为 5种，Ⅰ型胶原含有2条α1（Ⅰ）及一条 α2多肽链，Ⅱ型含有相等的 3条α1（Ⅱ）多肽链，Ⅲ型胶原含有3条相等的α1（Ⅲ）多肽链，Ⅳ型胶原含有α1（Ⅳ）3条相等的多肽链，Ⅴ型胶原的结构尚未完全阐明，生物体各种组织含有的胶原类型不同，但以Ⅰ型胶原为主。
胶原的立体结构 与一般的球状蛋白质完全不同，每一条亚基形成一股左手旋转的螺旋，其中每 3个氨基酸残基形成一圈螺旋。3 条左手螺旋再扭在一起形成一个右手大螺旋。这样的螺旋称为 3股螺旋。小的甘氨酸残基位于3股螺旋内部。3股螺旋式的棒状胶原分子的大小约是3000×15埃，这些棒状分子首尾相连，并侧向排列形成胶原微丝（其直径可从50埃至数千埃）。胶原分子在两端及沿轴向每隔 680埃的距离存在极性区，这些极性区能和重金属离子结合，使胶原纤维在电子显微镜下形成间距为680埃的明暗相间的特征性的横纹结构。
由于胶原的特殊的立体结构，成年动物体的胶原是极稳定的。中国科学家在研究长沙马王堆西汉古尸时发现，保存2100多年的古尸组织中，胶原是所有蛋白质分子中保存最为完好的，其生物大分子的很多特性基本上和天然分子相同。在生理状态的pH、温度及离子强度等条件下，除胶原酶外，一般蛋白水解酶对胶原不易降解。
明胶 是胶原的部分水解产物，食品工业、制药工业和照相工业中广泛用作粘合剂和成形剂、中药驴皮胶的主要成份也是明胶。明胶有 A型和B型两类。A型明胶主要以猪皮等为原料，用酸水解方法制得，其等电点在pH7～9 之间。B型明胶主要从动物骨和皮中以碱水解方法制备，其等电点在pH4.6～5.2之间。明胶的分子量不均一，大部分商业明胶的分子量范围是15000～250000之间，平均为50000～70000。
在0.4摩尔CaCI2溶液中，用蛋白水解酶处理胶原，然后在 80℃和 pH7.0时用热水抽提，可得分子量为95000的均一的 α-链明胶，在溶液中 α-链明胶的行为类似于无规卷曲构成的高聚物，而在凝胶状态时可能含有高达70％以上的胶原螺旋构象。
明胶的氨基酸组成和胶原相似。明胶不溶于无水酒精，丙酮，四氯化碳，乙醚，苯，石油醚以及大部分非极性的有机溶剂，但可以溶解于水，醋酸和一些多元醇（如甘油，丙二醇，山梨糖醇和甘露糖醇）的水溶液。干燥的明胶很易吸水，明胶水溶液的粘度随浓度的增加及温度的降低而增加。干燥的明胶在室温下，在密封容器中很稳定，可以保存多年。