α－螺旋(卷名：生物学)
α－helix
存在于各种天然蛋白质中的一种特定的螺旋状肽链立体结构（见图）。由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自20世纪30年代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。50年代初，L.C.波林首先提出一种名为 α－螺旋的结构模型，很好地解释了毛发等的X射线衍射图谱，自此α－螺旋被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构。
α－螺旋结构的主要特征为:①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由 3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N－H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成氢键。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含 13个原子。因此，α－螺旋常被准确地表示为3.613螺旋。螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转，在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。
50年代末60年代初，J.C.肯德鲁与M.F.佩鲁茨用X射线衍射法相继解出了结晶肌红蛋白和血红蛋白的立体结构，此后陆续又解出了大量蛋白质的立体结构。这些结果证明，α－螺旋的确广泛存在于各类蛋白质分子中，不过有时与当初L.C.波林确定的某些参数值有些偏离。