免疫球蛋白(卷名：生物学)
immunoglobulin
脊椎动物体内免疫防御系统的重要组成成分，包括各种抗体以及一些化学结构和抗原性与抗体有关的蛋白质，简称Ig。分布于体液（主要是血清）及某些淋巴细胞膜上。
免疫球蛋白由四条长的肽链通过二硫键连结而成，其中包括两条相同的重链（H链）和两条相同的轻链（L链）。根据分子量、糖含量以及重链抗原特异性的不同，免疫球蛋白可分为五类，即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，它们相应的重链分别命名为 γ、μ、α、δ和 ε。IgG又可分为四个亚类，IgA和IgM各分为两个亚类。各种免疫球蛋白的轻链只有两种类型，即κ 型和λ型，任何一个免疫球蛋白分子中的两条轻链或全为κ 链或全为λ链。λ型又可分为四个亚型。
结构 50年代后期，英国的R.R.波特和美国的G.M.埃德尔曼为阐明免疫球蛋白的分子结构作出了重要贡献。生物体内含量最高的 IgG由两条相同的重链和两条相同的轻链组成，可表示成L2H2。重链的分子量约为53000，轻链的分子量约为22000，重链之间，重链和轻链之间由链间二硫键相连。除链间二硫键外，轻链有两个链内二硫键，重链有四个链内二硫键。IgG分子的结构是对称的，每半个分子具有一个与抗原结合的位点。木瓜蛋白酶可将IgG裂解而得到3个大小约略相等的片段，其中两个是相同的，称抗原结合片段(Fab)，第3个称结晶片段(Fc)。一个Fab分子能与一个抗原分子结合，Fc片段易于形成结晶，它与抗体的几种免疫功能有关。两个Fab片段和一个Fc片段之间有一个绞链区，绞链区含有相当多的脯氨酸，且重链间的二硫键也多集中在这一区域，因此绞链区的肽链松散，容易被蛋白水解酶水解，还相当柔顺，可用以调节两个Fab之间的夹角，以便与不同的抗原决定簇结合。
起初，对多种骨髓细胞瘤蛋白和本周蛋白的氨基酸顺序进行分析，发现在 IgG轻链N端的108个氨基酸残基和重链N端的110～120个氨基酸残基的区域内，在不同的IgG分子上，氨基酸顺序有较大的变化。分别称该区域为轻链可变区(VL)和重链可变区 (VH)。IgG分子其余部分的氨基酸组成和顺序很相似，分别称为轻链恒定区(CL)和重链恒定区(CH)。在轻链可变区中有3段，重链可变区有 4段，其氨基酸顺序变化特别大，称为高变区(hypervariable region，HVR)，轻链和重链高变区内的氨基酸残基是抗体分子中与抗原结合的位点的组成部分。可变区内其他部分变化减少，某些位置上氨基酸残基几乎不变，起着稳定可变区立体结构的作用。
根据链内二硫键的位置可将IgG的轻链分成两段(VL和CL)，重链分成四段(VH、CH1、CH2和CH3)，每段约含110个氨基酸残基。CL、CH1、CH2和CH3四段的氨基酸顺序和结构均很相似，称为同源区，VL和VH的氨基酸序列虽然变化较大，但两者之间也有一定的同源性。各同源区具有各自的抗体特有的免疫学功能，故又称为功能域，如IgG的V区与结合抗原有关，CH2有固定补体的作用，CH3则有亲和细胞的功能（图1）。
其他免疫球蛋白的结构与IgG的结构非常相似。IgM为五聚体，分子量约为900000，每个亚单位由两条重链和两条轻链组成，亚单位间以二硫键相连。每一个IgM分子还含有一条J链。IgM的重链(μ链)比IgG的重链(γ链)约多130个氨基酸，因而μ链比γ链多一个同源区(CH4)，位于μ链羧基端的19个氨基酸参与J链连接（图2）。
IgA有血清型和分泌型两种，人血清中的IgA主要以单体形式存在。分泌型IgA主要为双体，除含J链外还含有分泌片。α链（IgA重链）比γ链略长，其羧基端19肽与J链连接的地方有关。由于分泌型IgA独特的化学结构，不易被酶水解，这种稳定性在富有蛋白水解酶的外分泌液环境中很重要。
IgE在正常血清中含量极微，半衰期短，但在寄生虫病患者的体内含量较高。ε链（IgE重链）比γ链长，它与μ链一样，比γ链多一个同源区。
IgD含量低且易被蛋白水解酶水解，目前对其结构了解不多。
生物学活性 ①与相应的抗原特异性结合IgG、IgD、IgE和IgA各与两分子抗原结合，即为2价，IgM理论上可结合10分子抗原，即为10价，但与大分子抗原结合时仅为5价。②激活补体:IgG（除IgG4外）和IgM可激活补体经典途径，IgG4、IgA和IgE可激活补体旁路途径（见补体系统）。③亲细胞活性:IgE易与组织中肥大细胞血液中嗜碱性细胞和血管内皮细胞结合，因此与I型变态反应有关。④调理作用:即抗体覆盖于颗粒性抗原表面后，可促进和增强吞噬细胞对颗粒性抗原的吞噬。⑤自由通过胎盘：只有IgG能够通过胎盘进入胎儿血液。
IgG是血清中最主要的免疫球蛋白，大多数抗细菌、抗毒素及抗病毒等抗体属IgG类。IgM是新生动物、初级免疫反应以及某些自身免疫病中的主要抗体，对颗粒性抗原有很强的凝集作用并可溶菌和中和病毒。分泌型IgA在局部抗感染免疫中起着重要作用。
类型 免疫球蛋白的化学结构是高度不均一的，通常可用抗免疫球蛋白的抗体检出其差异，据此可将免疫球蛋白分为同种型、同种异型和独特型三种不同血清学类型。同种型是指同一物种所有个体共同具有的抗原特异性。由此可将免疫球蛋白再分为类、亚类，型、亚型。同种异型是指同种动物某些个体共同存在的抗原专一性。它与同种的其他个体的抗体之间通常在结构上只有1～2个氨基酸的差异。独特型是指个别个体本身的抗体所具有的独特抗原特异性。对免疫球蛋白多样性的形成机理至今有三种学说，都和免疫球蛋白分子上的V区和C区分别由V基因和C基因编码有关。①种系学说：认为决定各种免疫球蛋白分子的全部基因（即有限的 C基因和未知数量的 V基因）通过生殖细胞遗传下来。②体细胞突变学说：认为生殖细胞内只有为数不多的V基因，免疫球蛋白的多样性主要是抗体形成细胞的基因在发育过程中发生突变所致。③染色体基因的位移和重排：根据免疫球蛋白基因结构的研究，了解到编码轻链可变区的V基因是由一组V基因片段和一组J基因片段所组成，编码重链可变区的V基因是由一组V基因片段、一组 D基因片段和一组J基因片段所组成。通过基因的移位重排，各个基因片段间的连接是随机的，V基因和C基因的连接也是随机的，从而产生免疫球蛋白的多样性。